在国际杂志NatureCommunications上的一篇研究论文中，来自弗莱堡大学的研究人员揭示了抗疟疾药物阿托伐醌与其靶向蛋白结合的分子机制，文章中，研究者利用X射线晶体学技术对携带活性成分的蛋白质进行了三维结构的解析，药物阿托伐醌和氯胍的联合作用常用于在世界范围内预防和治疗患者的疟疾。

    疟疾是世界上最危险的热带病，感染疟原虫的按蚊往往会通过叮咬来传播疟疾，药物阿托伐醌可以通过阻断疟原虫机体细胞线粒体中的呼吸链关键蛋白来杀灭疟原虫，阻断疟疾的传播；然而疟原虫机体基因很容易发生突变，从而导致世界范围内疟疾耐药性菌株的产生。

    如今，研究者就通过揭示阿托伐醌和其靶点蛋白的精确作用机制来为开发新型改善性药物提供思路，由于贝克酵母菌细胞线粒体中蛋白质和疟原虫线粒体蛋白质极其相似，因此文章中研究者利用贝克酵母菌细胞中的线粒体蛋白来进行分析研究。

    阿托伐醌的靶向蛋白是疟原虫线粒体呼吸链四个关键酶类中的第三个，该酶类的氨基酸链可以形成一种三维结构槽，药物的活性分子可以进入该槽中，在许多位点同氨基酸进行结合，这种结合作用对于利用阿托伐醌杀灭疟原虫非常重要，从而做种导致疟原虫病原体的死亡；随后研究人员进行了深入的蛋白质序列分析，发现在疟原虫、贝克酵母菌和人类细胞中药物阿托伐醌的停靠位点是相同的。

    阿托伐醌可以形成许多“镣铐”，其对于疟原虫的蛋白质具有特异性，另外通过对其结构分析也揭示了疟原虫的耐药机制，由于突变引发疟原虫机体细胞靶向蛋白的改变，从而使得药物分子不能进入指定的结合位点，从而不能对疟原虫进行杀灭作用。

    本文研究对开发新型的抗疟疾药物提供了重要的数据，研究者目前通过新型的药物设计开改良阿托伐醌的分子结构，从而确保药物的活性物质可以形成必要的“镣铐”来抵御疟原虫的耐药性，最终将疟原虫一网打尽。